Hopp til innhald
Fagartikkel

Transport av oksygen i blod

Ulike dyregrupper har ulike hjelpestoff, såkalla blodpigment, som tek opp oksygen ved gassutvekslingsoverflata (hud, lunger, gjeller) og gir frå seg oksygen til vev og organ. Hemoglobin er det vanlegaste blodpigmentet.

Transport av oksygen med blodpigment

Oksygen har låg løyseevne i vatn. Dei fleste dyr er derfor avhengige av spesielle transportprotein for å frakte oksygenet i blodet. Det er desse transportproteina som gir blodet farge, og dei blir derfor omtalte som blodpigment.

Det finst ulike typar blodpigment. Hemocyanin blir nytta av mange blautdyr og leddyr. Dette er eit pigment som inneheld kopar og gir blodet ein blågrøn farge. Hemoglobin er det vanlegaste blodpigmentet i dyreriket. Vi finn det hos nesten alle virveldyr og hos artar frå mange ulike rekkjer av virvellause dyr.

Hemoglobin – oppbygging og eigenskapar

Eit hemoglobinmolekyl består av fire einingar (polypeptid). Kvar eining har ei såkalla hem-gruppe med eit jernion som kan binde eitt oksygenmolekyl. Kvart hemoglobinmolekyl kan altså frakte fire oksygenmolekyl.

Reversibel binding av oksygen

Hemoglobin har, til liks med alle andre blodpigment, evne til reversibel binding av oksygen. Dette inneber rett og slett at hemoglobin vil binde meir oksygen når oksygenkonsentrasjonen aukar (inntil alle bindingsseta er opptekne), og gi frå seg oksygen når oksygenkonsentrasjonen minkar. Den fysiologiske betydninga er at bindingsseta til hemoglobin vil fyllast opp av oksygenmolekyl ved gassutvekslingsoverflata, der oksygenkonsentrasjonen er høg. Når dette hemoglobinet kjem fram til vevet, der oksygenkonsentrasjonen er lågare, vil det gi frå seg oksygen.

Samanhengen mellom mettingsgrada til hemoglobin (det vil seie prosentdelen sete med oksygen) og oksygenkonsentrasjonen kan målast og framstillast grafisk i form av ei oksygenmettingskurve.

Kvifor er oksygenmettingskurva S-forma?

Legg merke til at det ikkje er ein lineær (rettlinja) samanheng mellom mettingsgrada og oksygenkonsentrasjonen. Forklaringa på den S-forma kurva er som følgjer:

Fase 1: Kurva veks langsamt. Når oksygenkonsentrasjonen er svært låg, må konsentrasjonen auke ganske mykje for at mettingsgrada skal auke nemneverdig. Dette kjem av at hemoglobinmolekylet i utgangspunktet har ein "lukka" struktur som gjer det vanskeleg å binde det første oksygenet.

Fase 2: Kurva veks raskt. Når hemoglobinmolekylet først har bunde eitt oksygen, opnar det seg opp og gjer dei ledige bindingsseta lettare tilgjengelege. Ein liten auke i konsentrasjon vil dermed gi ein stor auke i mettingsgrad. Det vil med andre ord vere lett for oksygenet å "finne fram til" ledige bindingssete.

Fase 3: Kurva veks langsamt. Når mettingsgrada er høg, er det mindre sannsynleg at eit oksygenmolekyl "finn" eit ledig sete å binde seg til. Derfor må det ein stor auke i konsentrasjon til for at dei siste seta skal fyllast opp. Dette er grunnen til at kurva flatar ut.

Evna hemoglobinet har til å binde oksygen blir påverka av karbondioksidkonsentrasjonen

Hemoglobin har lettare for å binde oksygen dersom konsentrasjonen av karbondioksid er låg, og lettare for å gi frå seg oksygen dersom konsentrasjonen av karbondioksid er høg. Årsaka til denne samanhengen er at karbondioksidkonsentrasjonen påverkar pH-verdien, som igjen påverkar forma til hemoglobinet.

Kva betydning har påverknaden til karbondioksidet?

  • Ved gassutvekslingsoverflatene aukar pH-verdien fordi karbondioksid blir fjerna kontinuerleg. Dette fører til at hemoglobinet får ei form som gjer at det lettare bind oksygen.

  • I vevet blir karbondioksid produsert gjennom celleanding. Dette gjer at pH-verdien i blodet går ned på veg gjennom vevet. Lågare pH-verdi gjer at hemoglobinet får ei form som gjer at det lettare gir frå seg oksygen.

  • Påverknaden til karbondioksidet bidreg altså til at det blir teke opp meir oksygen ved gassutvekslingsoverflata, og til at hemoglobinet gir frå seg meir oksygen i veva.

Ulike typar hemoglobin har ulik evne til å binde oksygen

Forskarar har funne ut at hemoglobinet til ulike artar kan ha ulik evne til å binde oksygen. Desse forskjellane kjem av at hemoglobinet har litt ulik form, noko som igjen kjem genetiske forskjellar av mellom artane. Forskjellane er ofte eit resultat av tilpassing til ulike miljøforhold.

Ulik evne til å binde oksygen blir spegla i ulike oksygenmettingskurver. Slike kurver kan vere utfordrande å tolke, men det viktigaste er at du legg merke til følgjande:

  • Ein hemoglobintype som har relativt lett for å binde oksygen (men samtidig relativt vanskeleg for å gi frå seg oksygen), vil gi ei kurve som er forskyvd mot venstre.

  • Ein hemoglobintype som har relativt vanskeleg for å binde oksygen (men samtidig relativt lett for å gi frå seg oksygen), vil gi ei kurve som forskyvd mot høgre.

Tenk gjennom

Figuren viser oksygenmettingskurvene for hemoglobinet til to artar.

  • Kva for ein av dei to typane hemoglobin har lettast for å binde oksygen?

  • Oksygenkonsentrasjonen i lufta minkar med høgda over havet. Ein av dei to artane er tilpassa eit liv i høgda. Kva for ein av dei to artane trur du dette er?

Transport av karbondioksid

Sjølv om karbondioksid har litt høgare løyseevne i vatn enn det oksygenet har, blir berre 5 prosent av karbondioksidet transportert som gass fysisk løyst i blodet. 65 prosent blir transportert som hydrogenkarbonat. Hydrogenkarbonat blir danna når karbondioksid reagerer med vatn. Omtrent 30 prosent blir transportert frå cellene til lungene bunde til hemoglobin. Merk at karbondioksid bind seg til sjølve polypeptidkjeda og ikkje til hem-gruppa.